豊島先生要旨 |1999年春の学校|関東支部のページ|支部のページ|

微小管モータータンパク質の動き

豊島陽子（東京大学大学院総合文化研究科広域科学専攻生命環境科学系）

　生物が無生物と違って生き生きとしてみえるのは、動くからである。筋肉による運動だけでなく、細胞レベルでは細胞分裂や細胞内物質輸送など、動物、植物を問わず、生命活動に必須の運動を行っている。これらの運動の原動力は、ATPの化学エネルギーを力に変換するモータータンパク質と、アクチンや微小管などの細胞骨格フィラメントとの間の相互作用である。
　微小管系のモーターであるキネシンとダイニンは、微小管をレールとしてその上を動いていくことが知られている。近年、種々のキネシン様タンパク質がみつかり、細胞内の物質輸送や細胞内小器官の配置、染色体の移動のしくみが明らかになりつつある。ここでは、キネシンとダイニンの分子の特徴と、最先端の運動測定技術によって明らかになってきた分子レベルでの運動の特徴について紹介する。
　キネシンは、モータードメインのサイズが小さく(約 350kD)、遺伝子からのアプローチが容易である。キネシンの運動の特徴は、１分子でも微小管上を連続的に（数百歩も）運動を続けられることである。さらに興味深いことに、モータードメインが非常によく似ているにもかかわらず、キネシン様タンパク質の中には、微小管上をキネシン（＋端へ動く）とは反対に－端に動くものがある。
　ダイニンは、モータードメインのサイズがキネシンの10倍以上もあり、１つのモータードメインにATP結合部位を４つ持つ、巨大で複雑な分子である。ダイニンはキネシンと異なり微小管上のプロトフィラメントに沿わず、フロッピーな動きを見せる。ダイニンはその種類によって、高濃度ATP存在下では運動しないが低濃度ATPではよく動くもの、ATP非存在下では微小管と結合しないもの、微小管をその軸の周りに回転させる（あるいは微小管の周りを廻る）ものなどがあり、従来のモータータンパク質の作用メカニズムでは説明できない。

プロフィール： 豊島陽子（とよしま　ようこ）: 　修士課程では鞭毛運動の解析、博士課程ではダイニンの生化学的な研究を行った。お茶の水女子大学の助手在職中に、米国スタンフォード大学医学部Spudich研究室、英国ケンブリッジ分子生物学研究所Kendrick-Johns研究室に留学し、ミオシンの再構成運動系の開発に従事した。1993年より東京大学大学院総合文化研究科に奉職。顕微鏡下で分子が動くのを見るのが好きで、ダイニン、ミオシン、キネシンと代表的なモータータンパク質を手がけてきた。タンパク質の中に生き物らしさを追求したいと思っている。

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